Home > Search Results: keywords:"phage therapy"
Search:
Search Tips :: Advanced Search
Search collections:
Sort by: Display results: Output format:
National Repository of Grey Literature 2 records found  Search took 0.00 seconds. 
Isolation and determination of the structure of hexamerin of Tribolium castaneum and TmpH protein of phi812 phage.
 Valentová, Lucie ; Řezáčová,, Pavlína (referee) ; Plevka,, Pavel (advisor)
Tato práce se zabývá strukturní studií dvou proteinů: proteinu Tail morphogenetic protein H (TmpH) bakteriofága 812, který napadá Zlatého stafylokoka (Staphylococcus aureus) a hexamerinu z potemníka (Tribolium castaneum). S. aureus je jedním z nejvíce rezistentních patogenů způsobující onemocnění s vysokou morbiditou a mortalitou. Bakteriofág 812 je schopen infikovat a lyzovat 95 % kmenů S. aureus a má potenciální využití ve fágové terapii. Protein TmpH je součástí virionu tohoto fága. V rámci této práce bylo připraveno několik plazmidů nesoucích gen TmpH, které byly použity pro rekombinantní expresi proteinu v buňkách E. coli BL21(DE3). Protein byl vyčištěn afinitní a gelovou chromatografií. Pro čistý protein byly optimalizovány krystalizační podmínky. Hexamerin je nejhojnějším proteinem larev a kukel hmyzu s dokonalou proměnou. V průběhu metamorfózy hexamerin slouží jako zdroj aminokyselin. V rámci této práce byl hexamerin izolován z kukel potemníka T. castaneum. Pro stanovení struktury hexamerinu byly použity dvě metody: rentgenová krystalografie a kryo-elektronová mikroskopie. Byly optimalizovány podmínky pro růst krystalů a vypěstovány krystaly vhodné pro sběr difrakčních dat. Nicméně struktura hexamerinu byla rychleji vyřešena kryo-elektronovou mikroskopií s rozlišením 3.2 . Znalost struktury hexamerinu umožní pochopení jeho funkce v regulaci vývoje hmyzu s dokonalou proměnou.
Detailed record
Isolation and determination of the structure of hexamerin of Tribolium castaneum and TmpH protein of phi812 phage.
 Valentová, Lucie ; Řezáčová,, Pavlína (referee) ; Plevka,, Pavel (advisor)
Tato práce se zabývá strukturní studií dvou proteinů: proteinu Tail morphogenetic protein H (TmpH) bakteriofága 812, který napadá Zlatého stafylokoka (Staphylococcus aureus) a hexamerinu z potemníka (Tribolium castaneum). S. aureus je jedním z nejvíce rezistentních patogenů způsobující onemocnění s vysokou morbiditou a mortalitou. Bakteriofág 812 je schopen infikovat a lyzovat 95 % kmenů S. aureus a má potenciální využití ve fágové terapii. Protein TmpH je součástí virionu tohoto fága. V rámci této práce bylo připraveno několik plazmidů nesoucích gen TmpH, které byly použity pro rekombinantní expresi proteinu v buňkách E. coli BL21(DE3). Protein byl vyčištěn afinitní a gelovou chromatografií. Pro čistý protein byly optimalizovány krystalizační podmínky. Hexamerin je nejhojnějším proteinem larev a kukel hmyzu s dokonalou proměnou. V průběhu metamorfózy hexamerin slouží jako zdroj aminokyselin. V rámci této práce byl hexamerin izolován z kukel potemníka T. castaneum. Pro stanovení struktury hexamerinu byly použity dvě metody: rentgenová krystalografie a kryo-elektronová mikroskopie. Byly optimalizovány podmínky pro růst krystalů a vypěstovány krystaly vhodné pro sběr difrakčních dat. Nicméně struktura hexamerinu byla rychleji vyřešena kryo-elektronovou mikroskopií s rozlišením 3.2 . Znalost struktury hexamerinu umožní pochopení jeho funkce v regulaci vývoje hmyzu s dokonalou proměnou.
Detailed record

Interested in being notified about new results for this query?
Subscribe to the RSS feed.
Digital Repository :: Search :: Submit :: Personalize :: Help
Powered by Invenio v1.1.2
Maintained by admin.invenio@techlib.cz
This site is also available in the following languages:
Česky  English